LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA
Disusun Oleh :
Nama :
Suman Maruli Tua.M
NPM :
E1G013068
Prodi :
Teknologi Industri Pertanian
Kelompok :
1 (Satu)
Hari / jam :
Rabu / 12:00-13:40
Tanggal : 10 Desember 2014
Ko-Ass :
1. Rohmat Fauzi
2. Weka M Bangun
Dosen :
1. Hasan B. Daulay, Drs., MS
2. Devi Silsia, Dra., M.Si
3. Fitri Electrika Dewi S., STP, M.Sc
Objek Praktikum :
UJI AKTIVITAS ENZIM
LABORATORIUM
TEKNOLOGI PERTANIAN
FAKULTAS
PERTANIAN
UNIVERSITAS
BENGKULU
2014
BAB
I
PENDAHULUAN
1.1 Latar belakang
Enzim adalah
suatu kelompok protein yang menjalankan dan mengatur perubahan-perubahan kimia
dalam sistem biologi. Zat ini
dihasilkan oleh organ-organ hewan dan tanaman, yang secara katalitik
menjalankan berbagai reaksi seperti pemecahan hidrolisis, oksidasi, reduksi,
isomerisasi, adisi, transfer radikal dan pemutusan rantai karbon. Kebanyakan
enzim yang terdapat di dalam alat atau organ dari organisme berupa larutan
koloidal dalam cairan tubuh seperti air ludah, darah, cairan lambung, dan
cairan pancreas. Enzim terdapat di bagian dalam sel, berkaitan dengan
protoplasma. Enzim juga terdapat dalam mitokondria dan ribosom. Enzim atau
biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel.
Aktivitas
katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitif
terhadap aktivitas enzim. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat, pH,
suhu, dan indikator. Faktor yang mempengaruhi pengukuran aktivitas enzim antara
lain konsentrasi enzim dan substrat, suhu, pH, dan indikator. Aktivitas enzim
meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme
akan naik sampai batasan suhu maksimal. Sebagian besar enzim suhu optimalnya
berada diatas suhu dimana enzim itu berada.
Aktivitas enzim
maksimal diperoleh pada pH optimal, untuk saliva (enzim amilase) pHnya 7.
Bentuk kurva aktivitas pH ditentukan oleh denaturasi enzim (pada pH tinggi atau
rendah) dan penambahan status bermuatan pada enzim dan atau substrat. Enzim
dapat pula mengalami perubahan bentuk bila pH bervariasi. Untuk menentukan
kecepatan reaksi sebenarnya
pengaruh konsentrasi substratlah yang sangat berarti. Namun, konsentrasi
substrat yang menunjukkan kecepatan maksimal aktivitas enzim akan mencerminkan
jumlah enzim aktif yang ada.Inhibitor non kompetitif irreversibel adalah suatu
zat yang menghambat kerja enzim dengan cara berikatan dengan enzim tetapi bukan
pada active sidenya, karena inhibitor tidak memiliki kesamaan dengan struktur
substrat, maka peningkatan konsentrasi substrat umumnya tidak menghilangkan inhibitor
tersebut. Banyak racun yang bekerja sebagai inhibitor non kompetitif
irreversibel terhadap aktivitas enzim, antara lain ion logam berat,
iodosetamida, dan zat-zat pengoksidatif.
1.2 Tujuan
1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap
aktivitas enzim.
2. Membuktikan bahwa derajat keasaman
(ph) mempengaruhi aktivitas enzim.
3. Mengetahui pengaruh konsentrasi
enzim terhadap perombakan substrat.
4. Mengetahui pengaruh konsentrasi
substrat terhadap aktivitas enzim.
BAB
II
TINJAUAN PUSTAKA
Enzim
merupakan suatu kelompok protein yang berperan penting di dalam aktivitas
biologi. Enzim berfungsi sebagai katalisator didalam sel dan sifatnya sangat khas. Di dalam jumlah sangat
kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga di dalam keadaan normal
tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya.di dalam sel
terdapat banyak jenis enzim yang berlainan kekhasannya, sehingga suatu enzim
hanya mampu menjadi katalisator untuk reaksi tertentu saja. Ada enzim yang
dapat mengkatalisa suatu kelompok substrat, ada pula yang hanya satu kelompok
substrat saja, dan ada pula ynag bersifat stereospesifik. Karena enzim
mengkataliser reaksi-reaksi di dalam system biologis, maka enzim juga disebut
sebagai biokatalisator (Simanjuntak,
2003).
Enzim
bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim
pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh akan
menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi
enzimatik mencapai puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH
optimum yang sangat rendah seperti
pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. pada pH yang jauh di luar pH optimum,
enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun
substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan enzim
tidak dapat berikatan dengan substrat (Hafiz
Soewoto, 2000).
Enzim Amilase
mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen Molekul pati
yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada
ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida. Secara umum, amilase
dibedakan menjadi tiga berdasarkan hasil pemecahan dan letak ikatan yang
dipecah, yaitu alfa-amilase, beta-amilase, dan glukoamilase. Enzim alfa-amilase
merupakan endoenzim yang memotong ikatan alfa-1,4 amilosa dan amilopektin
dengan cepat pada larutan pati kental yang telah mengalami gelatinisasi. Proses
ini juga dikenal dengan nama proses likuifikasi pati. Produk akhir yang
dihasilkan dari aktivitasnya adalah dekstrin beserta sejumlah kecil glukosa dan
maltosa. Alfa-amilase akan menghidrolisis ikatan alfa-1-4 glikosida pada
polisakarida dengan hasil degradasi secara acak di bagian tengah atau bagian
dalam molekul. Enzim beta-amilase atau disebut juga alfa-l,4-glukanmaltohidrolas
E.C bekerja
pada ikatan alfa-1,4-glikosida dengan menginversi konfigurasi posisi atom C(l)
atau C nomor 1 molekul glukosa dari alfa menjadi beta. Enzim ini memutus ikatan
amilosa maupun amilopektin dari luar molekul dan menghasilkan unit-unit maltosa
dari ujung nonpe-reduksi pada rantai polisakarida. Bila tiba pada ikatan alfa-1,6 glikosida aktivitas enzim
ini akan berhenti. Glukoamilase dikenal dengan nama lain alfa-1,4- glukan glukohidro-lase
atau EC. Enzim ini menghidrolisis ikatan glukosida alfa-1,4, tetapi hasilnya
beta-glukosa yang mempunyai konfigurasi berlawanan dengan hasil hidrolisis oleh
enzim a-amilase. Selain itu, enzim ini dapat pula menghidrolisis ikatan
glikosida alfa-1,6 dan alfa-1,3 tetapi dengan laju yang lebih lambat
dibandingkan dengan hidrolisis ikatan glikosida a-1,4 (Mohamad Sadikin, 2002).
BAB
III
METODOLOGI
3.1
Alat dan bahan
Alat yang di gunakan dalam praktikum ini
adalah sebagai berikut:
Ø Tabung reaki
Ø Penjepit tabung reaksi
Ø Rak tabung reaksi
Ø Pipet ukur
Ø Gelas kimia
Ø Alat pemanas
Bahan yang
di gunakan dalam praktikum ini adalah sebagai berikut:
Ø Larutan amilum 2%
Ø Enzim amylase (saliva)
Ø Larutan iodium
Ø Pereaksi benedict
Ø Larutan HCl 0,4%, pH=1
3.2
Cara kerja
A. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas
Enzim
1. Menyediakan 5 tabung reaksi yang bersih
dan kering. Masing-masing di isi dengan 2 ml larutan amilum.
2. Menambahkan 1 ml larutan amilum pada
setiap tabung.
3. Tabung 1 dimasukan ke dalam gelas piala yang berisis es
Tabung 2 disimpan pada suhu kamar.
Tabung 3 dimasukan ke dalam penangas air dengan suhu 37-400C.
Tabung 4 dimasukan ke dalam penangas air dengan suhu 75-800C.
Tabung 5 dimasukan ke dalam penangas air
mendidih.
4. Membiarkan masing-masing pada tempatnya
selama 15 menit.
5. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium.
6. Menguji dengan pereaksi benedict.
7. Mencatat dan mengamati perubahan warna yang terjadi.
B. Pengaruh PH Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih,
kemudian mengisi
tabung pertama dengan 2 ml larutan HCl 0,4%; tabung kedua
dengan 2 ml aquades, tabung ketiga dengan 2 ml Na2CO3 1%.
2. Kedalam tiap tabung ditambahkan 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim.
3. Mencampurkan sampai homogen, kemudian membiarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan
pereaksi benedict.
5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
C. Pengaruh Konsentrasi Enzim terhadap
Aktivitas Enzim
1. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih,
kemudian pada tabung 1, 2, 3 berturut-turut diisi dengan enzim
amylase 0,5 ml; 1,0ml; dan 1,5 ml.
2. Kedalam tiap-tiap tabung ditambahkan larutan amilum 2 ml.
3. Mencampurlah dengan baik, kemudian membiarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan
pereaksi benedict.
5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
D. Pengaruh Konsentrasi Substrat
Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih,
kemudian mengisi
berturut-turut dengan larutan amilum 1 ml; 2
ml; 4 ml dan 6 ml.
2. Kedalam tiap-tiap tabung ditambahkan enzim amilase 2 ml.
3. Mencampur dengan baik, kemudian membiarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan
pereaksi benedict.
5. Mengmati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
BAB
IV
HASIL PENGAMATAN
1.1 Hasil Pengamatan
A.
Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
|
No tabung
|
Suhu
(0C)
|
Perubahan warna
|
|
|
Uji iodium
|
Uji benedict
|
||
|
1
|
0
|
Warna tetap coklat
|
|
|
2
|
25-30
|
Ada perubahan warna merah bata
|
Warna tetap biru
|
|
3
|
37-40
|
|
|
|
4
|
75-80
|
Warna tetap coklat tua
|
Warna tetap biru
|
|
5
|
100
|
Ada
perubahan warna biru pekat
|
Tidak ada perubahan warna
|
B.
Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim
|
No tabung
|
pH
|
Perubahan warna
|
|
Uji iodium
|
||
|
1
|
1
|
Sampel
berubah warna menjadi coklat tua dan ada endapan berwarna hitam ( pH = 3 )
|
|
2
|
7
|
Sampel
berubah warna menjadi coklat dan ada gumpalan dan ada gumpalan hitam ( pH = 4
)
|
|
3
|
9
|
Sampel
berubah warna menjadi coklat dan ada gumpalan ( pH – 6 )
|
C.
Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim
|
No tabung
|
Konsentrasi subtrat
|
Konsentrasi enzim
|
Perubahan warna
|
|
|
Uji iodium
|
Uji benedict
|
|||
|
1
|
Amilum
2 ml
|
Amylase 0,5 ml
|
Warna
berubah kecoklatan dan terbentuk gumpalan sedikit
|
Warna
biru pekat dan terdapat gumpalan
|
|
2
|
Amilum
2 ml
|
Amylase 1,0 ml
|
Warna
berubah kecoklatan dan terbentuk gumpalan hitam banyak
|
Warna
menjadi biru netral dan ada gumpalan
|
|
3
|
Amilum
2 ml
|
Amylase 1,5 ml
|
Warna
berubah coklat kehitaman dan terbentuk gumpalan banyak
|
Warna
biru agak pudar dan terdapat gumpalan
|
D.
Pengaruh konsentrasi subtract terhadap aktivitas enzim
|
No tabung
|
Konsentrasi subtrat
|
Konsentrasi enzim
|
Perubahan warna
|
|
|
Uji iodium
|
Uji benedict
|
|||
|
1
|
Amilum
1 ml
|
Amylase
1ml
|
Warna
berubah menjadi warnahitam kekuningan.
|
Warna
berubah menjadi biru ( Benedict )
|
|
2
|
Amilum
2 ml
|
Amylase
1ml
|
Warna
berubah menjadi hitam sedikit kekuningan
|
Warna
berubah menjadi biru kebiruan
|
|
3
|
Amilum
4 ml
|
Amylase
1ml
|
Warna
berubah menjadi hitam sedikit kekuningan
|
Warna
berubah menjadi biru gelap
|
|
4
|
Amilum
6 ml
|
Amylase
1ml
|
Warna
berubah menjadi hitam kebiruan
|
Warna
berubah menjadi biru gelap
|
4.2 Pembahasan
Pada praktikum yang berjudul Uji
Aktivitas Enzim dengan tujuan agar praktikan dapat mengetahui suhu terhadap
aktivitas enzim, mampu membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi
aktivitas enzim, mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan
substrat dan mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.
Enzim merupakan senyawa berstruktur protein yang dapat berfungsi sebagai
kasalisator dan dikenal sebagai biokatalisator. Pada percobaan ini praktikan
menggunakan alat yaitu tabung reaksi, penjepit tabung reaksi, rak tabung
reaksi, pipet ukur, gelas kimia dan alat pemanas sedangkan bahan yaitu larutan
amilum 20%, enzim anmilase, larutan iodium, pereaksi benedict dan larutan HCl
0,4%. Praktikan melakukan 4 (empat) percobaan dengan berkelompok sesuai
kelompok yang sudah ditentukan oleh pembimbing praktikum dimana praktikum ini
melakukan 2 (dua) percobaan untuk dapat menjawab tujuan dari praktikum ini.
Pada percobaan pertama yaitu pengaruh
suhu terhadap aktivitas enzim dimana praktikan memasukkan 2 ml larutan amilum kedalam 5 (lima) tabung
reaksi dan penambahan 1 ml enzim amilase pada masing-masing tabung yang kemudian
praktikan melakukan perlakuan pendiaman selama 15 menit terhadap suhu yang
berbeda-beda yaitu pada gelas piala yang berisi es, pada suhu kamar, pada
penangas air satu dan dua, pada penangas air yang mendidih. setelah dilakukan
pendiaman kemudian dilakukan uji dengan larutan iodium sehingga didapat bahwa
pada suhu 0 °C warna tetap coklat tua dan terdapat endapan warna hitam, pada
suhu 25-30 °C warna berubah menjadi merah bata, pada suhu 37-40 °C warna
berubah menjadi merah bata, pada suhu 75-80 °C warna tetap coklat tua, pada
suhu 100 °C warna berubah menjadi biru pekat sedangkan pada uji benedict pada
suhu 0 °C warna bening berada diatas sedangkan warna biru menggumpal didasar
gelas piala tetap, pada suhu 25-30 °C warna tetap biru, pada suhu 37-40 °C
warna tetap biru, pada suhu 75-80 °C warna tetap tetap biru, pada suhu 100 °C
warna tetap biru. Pada percobaan ini dapat disimpulkan bahwa pengaruh suhu
terhadap aktivitas enzim dapat dilihat pada kenaikan
suhu yang bisa menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan
terganggu, sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. Literatur yang mendukung kesimpulan tersebut yaitu suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun
enzim tidak dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu lingkungan, enzim mulai bekerja
sebagian dan mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan
terus, jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu optimum. Enzim dalam tubuh
manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37° C. Sebagian besar enzim menjadi
tidak aktif pada pemanasan sampai ± 60° C, karena terjadi denaturasi (Hafiz Soewoto, 2000).
Pada percobaan
kedua yaitu pengaruh pH terhadapa aktivitas
air dimana pada 3 (tiga) tabung reaksi dilakukan pengisian tabung reaksi
pertama diisi 2 ml larutan HCl 0,4%, tabung reaksi kedua diisi 2 ml aquadest,
tabung reaksi ketiga diisi Na2CO3 1% dan penambahan 2 ml
larutan amilum pada ketiga tabung reaksi yang kemudia dilakukann pencampuran
agar homogen. Setelah dilakuan pencampuran maka dibiarkan selama 15 menit yang
selanjutnya dilakukan uji iodium dan uji benedict. Pada percobaan ini dapat
dibuktikan bahwa pH sangat berpengaruh
terhadap aktivitas enzim, dimana pada setiap pH yang berbeda mulai dari 1
sampai 9 hasil uji iodium dan uji Benedictnya berbeda-beda. Pada
pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif
secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein. Hidrolisis Pati dengan
memasukkan 5 ml alimunium 1% dan penambahan 2,5 ml HCl yang kemudian dilakukan
pencampuran supaya larutan homogen sehingga dapat dilakukan pemanasan dalam
penangas air yang mendidih. Literatur
yang membenarkan hal ini yaitu enzim bekerja pada kisaran pH tertentu, jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam
pH yang berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan
aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi enzimatik
mencapai puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH optimum yang
sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. pada pH yang jauh
di luar pH optimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik
enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan
enzim tidak dapat berikatan dengan substrat (Hafiz Soewoto, 2000).
Pada percobaan ketiga yaitu pengaruh konsentrasi enzim
terhadap aktivitas enzim dimana 3 (tiga) tabung reaksi dimasukkan 0,5 ml enzim
amilase pada tabung pertama, 1,0 ml enzim amilase pada tabung kedua, 1,5 ml
enzim amilase pada tabung ketiga dan penambahan larutan amilum 2 ml yang
kemudian dicampur agar homogen. Setelah dilakukan pencampuran maka dilakukan
pembiaran sampai 15 menit yang selanjutnya dilakukan uji iodium dan uji
benedict. Pada percobaan ini dapat disimpulkan bahwa pengaruh konsentrasi enzim
terhadap perombakan substrat dilihat pada
katalis, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan
reaksi bertambah
dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
Literatur yang mendukung yaitu peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan
reaksi enzimatik. Dapat dikatakan bahwa kecepatan reaksi enzimatik (v)
berbanding lurus dengan konsentrasi enzim [E]. Makin besar konsentrasi enzim,
reaksi makin cepat (Hafiz Soewoto, 2000).
Pada percobaan keempat yaitu pengaruh konsentrasi
substrat terhadap aktivitas enzim dimana 4 (empat) tabung reaksi dimasukkan 1 ml
larutan amilum pada tabung pertama, 2 ml larutan amilum pada tabung kedua, 4 ml
larutan amilum pada tabung ketiga, 6 ml larutan amilum pada tabung keempat dan
penambahan enzim amilase 1 ml yang kemudian dicampur agar homogen. Setelah
dilakukan pencampuran maka dilakukan pembiaran sampai 15 menit yang selanjutnya
dilakukan uji iodium dan uji benedict. Pada percobaan ini dapat disimpulkan
bahwa pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat dilihat dari hasil
eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan
kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan
reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar. Literatur yang mendukung yaitu pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat
diperbesar, sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan reaksi (v) akan
meningkat sampai suatu batas kecepatan maksimum (V). Pada titik maksimum ini
enzim telah jenuh dengan substrat sehingga dapat membenarkan kesimpulan yang didapat.
BAB V
PENUTUP
PENUTUP
6.1
Kesimpulan
1.
Aktifitas
enzim sangat dipengaruhi oleh suhu dimana pada suhu
reaksi kimia menggunakan katalis enzim dapat
dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan
terganggu, sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.
2.
Terbukti
bahwa pH sangat berpengaruh terhadap aktivitas enzim, dimana pada setiap pH
yang berbeda mulai dari 1 sampai 9 hasil uji iodium dan uji Benedictnya
berbeda-beda. Pada pH yang terlalu
tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel
karena menjadi denaturasi protein.
3.
Dapat diketahui
bahwa pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan substrat dapat dilihat seperti
pada katalis, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan
reaksi bertambah
dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
4.
Pengaruh konsentrasi
substrat terhadap aktifitas enzim dapat dilihat dari hasil
eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan
kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan
reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar.
6.2
Saran
Saran Saya pada praktikum yang telah dilaksanakan ialah
hendaknya praktikan sudah mengetahui baik tujuan maupun langkah kerja yang akan
dipraktikumkan.
DAFTAR PUSTAKA
Simanjuntak, MT. 2003. Enzim dan Terapannya. Institut Pertanian Bogor : Bogor.
JAWABAN PERTANYAAN
1. Jelaskan
kegunaan uji iodium dan Benedict pada percobaan ini?
Jawab
: kegunaan uji iodium =>
untuk mengamati perubahan warna yang terjadi pada setiap uji.
Kegunaan uji Benedict => untuk mengamati
dan mengetahui perubahan warna sekaligus mengetahui adanya endapan.
2. Apakah
suhu, dan pH mempengaruhi aktivitas enzim? mengapa?
Jawab
: sangat berpengaruh karena, Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah
umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi
protein.
3.
Pada
suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amylase paling optimal? Mengapa?
Jawab : pada pH
7, karena pH 7 adalah normal, jadi air liur atau enzim amilase akan teatap
asam.
4. Pada
suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amylase paling optimal? Mengapa?
Jawab : pada suhu 37-400C,
kerena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan
denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu, sehingga konsentrasi dan
kecepatan enzim berkurang.
5. Pada konsentrasi enzim berapa diperoleh aktivitas
enzim amylase paling optimal? Mengapa?
Jawab
:
Pada
amilase 1 dan 2 karena menghasilkan warna hitam kekuningan yang mana menandakan
bahwa reaksi optimal .
6. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas
enzim amylase paling optimal? Mengapa?
Jawab
:
Pada
amilase 3 ml karena menghasilkan endapan paling banyak yang menandakan reaksi
optimal .
7. Tulis 3 enzim lain yang dapat menghindrolisis
karbohidrat, masing-masing dengan sumbernya.
Jawab : -
1.
Enzim
bromelin, sebagai protease bersumber dari tumbuhan yaitu nanas.
2.
Enzim
papain, sebagai protease bersumber dari papaya.
3.
Enzim
lisozom bersumber dari putih telur.
8. Tulis 3 enzim lain yang dapat menghindrolisis
karbohidrat, masing-masing dengan sumbernya.
Jawab : - Enzim bromelin, sebagai
protease bersumber dari tumbuhan yaitu
nanas.
- Enzim papain,
sebagai protease bersumber dari papaya.
- Enzim lisozom
bersumber dari putih telur.
